...varea carnii in sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani 1783 a hranit animale cu bucati de carne invelite in retele de sarma si observat dizolvarea carnii in stomac.Stahl, fondatorul teoriei flagisticului, explica fermentatia ca un proces in care una din substantele prezente transmite miscarea sa interna substantei care fermenteaza 1697. In 1680, van Leeuenhoeck a observat la microscop celulele drojdiei de bere, dar aceasta descoperire nu a fost luata in seama timp de doua secole. Lavoisier 1789 a facut un bilant de materiale al fermentatiei, aratind ca oxigenul, hidrogenul si carbonul din zahar se regasesc in alcoolul si bioxidul de carbon ce iau nastere.In cursul sec. al XIX-lea au fost preparate multe extracte de enzime. Astfel, dupa ce Kirchoff a observat , in 1820 , ca o componenta glutinoasa din bobul de orz incoltit, numit malt, transforma cantitati de amidon mult mai mari decat propria sa greutate, intr-un zahar solubil, maltoza, Dubrunfaut a gasit , in 1830, ca extractul apos, limpede, de malt are aceeasi actiune solubilizanta asupra amidonului ca maltul insusi. Din acest extract, Payen si Persoz1833 au izolat, prin precipitarea cu etanol, prima enzima, amilaza fireste foarte inpura, sub forma unui material solid alb, amorf, capabil sa solubilizeze o cantitate de amidon de 2000 de ori mai mare decat propria sa greutateIn 1830, Robiquet si Boutron-Chalard au descoperit hidroliza amigdalinei, cu extract de migdale amare, iar in 1837, Liebig si ohler au izolat enzima respectiva, numind-o emulsina. Printre primele enzime izolate in stare impura vom mai mentiona pepsina din sucul gastricSchann, 1836tripsina, din sucul pancreatic Kuhne, 1848 lipaza Claude Bernard, 1849 invertaza Mitscherlich, 1841 Berthelot, 1860 ureeza Musculus, 1882 etc.Un moment istoric deosebit de important este recunoasterea clara, de catre Berzelius, in 1835, a caracterului catalictic al reactiilor enzimatice, precum si a rolului esential pentru viata animalelor si a plantelor jucat de aceste reactii.In anul 1940,cercetatorul american Edard Hoell a facut, in acelasi domeniu, o si mai mare descoperire cercetand substantele vitale propriu-zise si anume, ENZIMELE, a dovedit ca ele sunt purtatori vietii din orice organism viu,fiind deci si materia vie din alimentele noastre asta atata timp cat nu sunt distruse prin fierbere.Este uimitor cum de stiinta nu a pretuit corespunzator aceasta descoperire extraordinara si cum de nu s-a facut nici un fel de publicitate in favoarea enzimelor, cum facuse, la vremea lor, pentru vitamine. Activitatea catalitica a enzimelorEnzimele sant, precum s-a mai spus, catalizatori organici, produsi de celula vie, actionand asupra anumitor substante numite substraturi. In marea lor majoritate, enzimele catalizeaza reactia unei substante organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic apa. acid fosforic, hidrogen, oxigen etc..Legile catalizei se aplica fireste si la enzime. Enzimele, ca toti catalizatorii, nu catalizzeaza decat reactii termodinamic posibile, decurgand in sensul stabilirii unui echilibru.Reactiile enzimatice prezinta insa unele deosebiri caracteristice fata de reactiile catalitice obisnuite, omogene sau heterogene.Activitatea enzimelor. Cand o reactie poate fi catalizata atat de o enzima cat si de substante simple acizi, baze sau ioni metalici se constata de obicei ca reactia enzimatica decurge cu viteza mult ma mare cu alte cuvinte, reactia enzimatica are o energie de activare mult mai mica.Astfel s-a stabilit ca este necesara o concentratie de ioni de hidrogen de zece milioane de ori mai mare decat de invertaza pentru a hidroliza o anumita cantitate de zaharoza, intr-un timp dat, la 37.Temperatura optima a reactiilor anzimatice. Viteza reactiilor enzimatice creste, ca a celor mai multe reactii intre molecule covalente, cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli a lui vant Hoff, si anume o urcare a temperaturii cu 10 produce o crestere a vitezei de reactie cu un coeficient 1,5-3.Cresterea acesta se observa insa numai la temperaturi relativ joase.O data depasita o anumita temperatura optima, la care viteza este maxima, aceasta scade, iar la temperaturi mai inalte reactia inceteaza.Fenomenul se explica prin faptul, semnalat mai sus, ca la temperaturi mai inalte enzimele sant ianctivate prin denaturarea componentei proteice.Cele mai multe enzime devin complet inactive intre 50-80.Temperatura optima nu poate fi insa exact definita, caci ea variaza in limite largi, cu concentratia enzimei, cu concentratia ionilor de hidrogen si cu prezenta diferitelor impuritati ale preparatului enzimatic sau ale substratului.Influenta pH-ului.Dupa cum a aratat Sorensen 1909, activitatea enzimelor depinde intr-o foarte mare masura de concentratia ionilor de hidrogen din solutiesau mai corect de activitatea termodinamica a ionilor de hidrogen, adica de ph-ul solutiei.Curbele reprezentand variatia vitezei de reactie cu pH-ul prezinta de obicei un maxim pronuntat la un anumit pH, in timp ce la valori ale pH-ului diferind cu 1 fata de acest maxim, viteza de reactie prezinta valori considerabil mai mici .Din cauza acestei particularitati, este necesar ca in cursul reactiilor enzimatice sa se mentina pH-ul optim constant, prin folosirea de tamponSpecificitatea enzimelor.O anumita enzima catalizeza numai un numar mic de reactii si de multe ori o singura reactie, spre deosebire de catalizatori obisnuiti anorganiciacizi, baze, catalizatori de hidrogenare etc. care activeaza practic toate reactiile posibile de un anumit tip. Se disting multe tipuri si grade de specificitate in actiunea enzimelor.In primul rand trebuie mentionata specificitatea stereochimica, care consta in aceea ca o enzima care catalizeaza reactia unui compus optic activ este fara actiune asupra enantiomerului sau si in general, asupra izomerilor sterici ai acestui compus, supusi acelorasi conditi.Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactica din muschi, o enzima care lucreaza in colaborare cu DPN, si care dehidrogineaza acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaza acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiva fata de acidul D-lactic.Din alt punct de vedere se disting intre o asa-numita specificitate de reactie si o specificitate de substrat a enzimelor.Prima se refera la reactantul anorganic care ia parte la reactie apa in reactiile de hidroliza, acidul fosforic in reactiile cu fosforoliza, hidrogenul in reactiile catalizate de dehidrogenaze etc. Clasificarea enzimelorSe cunosc in prezent cateva sute de enzime dar , avand in vedere complexitatea proceselor chimice care au loc in organismele vii, nr. enzimelor aparut in natura trebuie sa fie mult mai mare.Structura enzimelor este prea putin cunoscuta pt. a putea servi ca baza a unei clasificari, de aceea enzimele se clasifica dupa tipul reactiilor pe care le provoaca sau dupa substraturile asupra carora actioneaza. Numele enzimelor se formeaza agauganduse sufixul aza la nr. reactiilor provocate sau substraturilo...
Download